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Startseite » Blog » Fast schon so gut wie Victor Frankenstein: Der Ig Noble-Award in Chemie 2015

Fast schon so gut wie Victor Frankenstein: Der Ig Noble-Award in Chemie 2015

11. November 2015 Claudia Arnold

„Der Stinker“, offizielles Maskottchen der Ig Noble-Awards.

„Ignoble“ heißt schändlich oder unehrenhaft, aber der Ig Noble-Award, der jedes Jahr in verschiedenen Disziplinen verliehen wird, ist keine Auszeichnung zur Schmähung von Pseudowissenschaftlern oder Scharlatanen. Statt dessen werden Arbeiten ausgezeichnet, die legitime Wissenschaft, aber irgendwie schräg und seltsam sind.

Ein gutes Beispiel ist der diesjährige Preis für Biologie: Ein Huhn, mit einer beschwerten Stange als künstlichem Schwanz versehen, hat einen Gang wie den, den man bei zweibeinigen Dinosauriern vermutet. Den Dinosauriergang kann man sich (natürlich) bei Youtube anschauen.

Da wundert es nicht, dass es für Chemie nicht einmal jedes Jahr einen Ig Noble-Preisträger gibt: So ein bierernster und abstrakter Fachbereich fabriziert nur selten etwas Preiswürdiges. Nicht jedes Jahr hat man das Glück wie 2011, als eine japanische Forschergruppe die ideale Beschaffenheit von möglichst langlebigen und schleimhautreizenden Wasabi-Aerosolen ermittelte, so dass man eine Alarmvorrichtung damit betreiben könnte, den „Wasabi-Alarm“. Nachhaltig und viel diskreter als eine herkömmliche Alarmsirene wäre das allerdings!

Der diesjährige Preis für Chemie ging an eine Forschergruppe aus Australien und den USA, die, der Beschreibung auf der Ig Noble-Website zufolge, den Kochprozess von Eiklar umgedreht hat. Fast so gut wie weiland Victor Frankenstein, der den Verwesungsprozess umzudrehen lernte, was ihn erst befähigte, seinen monströsen Übermenschen zu bauen. Nur diese Darstellung der Forschungsarbeit macht sie überhaupt erst minimal lustig.

Was die Forscher tatsächlich vorhatten war nicht, übriggebliebene Ostereier wieder für Kuchen verwertbar zu machen, sondern es ging um ein konkretes Problem mit Proteinen aus genetisch veränderten Bakterien: Diese fallen oft nicht in ihrer korrekten Faltung an, sondern in einem denaturierten Zustand, das bedeutet, falsch gefaltet und daher funktional anders als das ursprüngliche Protein.

Um die ursprüngliche Faltung zu erhalten, verwendet man normalerweise ein Dialyseverfahren, das 18 Stunden und länger dauert. Hier wollte die Gruppe um Callum Ormonde nun eine Verbesserung erzielen und benutzte gekochtes Hühnereiklar als Modellverbindung. Fein zerteilt in Wasser wird diese (nicht sehr appetitliche) Suspension in einer Spezialzentrifuge so behandelt, dass sich ein sehr dünner Film der Lösung auf dem Glas des Probenbehälters ausbildet, der starken Scherkräften unterliegt. Diese deformieren die Proteinknäuel, die sich danach wieder zurückfalten, teilweise in der richtigen Konformation. Baiser kann man damit aber trotzdem nicht backen. Und das ist tatsächlich alles.

Die Originalarbeit kann man sich im Open-Access-Journal ChemBioChem ansehen, die Zeremonie der Preisverleihung bei Youtube, komplett mit seltsamem akademischen Humor und versilberten menschlichen Lampenhaltern aller Fitnessstufen. Die Preisträger nehmen es übrigens mit Humor und nehmen die Preise mit Kopfbedeckungen wie Absperrhüten und WC-Deckeln entgegen. Sehenswert!

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